Przejdź do treści
zdaj na 100 / biologia

Prześlij opinię

Co możemy poprawić?

Zadanie 4. (0–2)

2015 III.3 Enzymy

Stała Michaelisa-Menten (KM) to takie stężenie substratu (dla określonego stężenia enzymu), przy którym reakcja enzymatyczna osiąga połowę prędkości maksymalnej. Stałą tę uznaje się za orientacyjną miarę powinowactwa enzymu do substratu, ponieważ w przypadku większego powinowactwa następuje wysycenie enzymu substratem przy jego niższym stężeniu.

W doświadczeniu badano zależność szybkości reakcji enzymatycznej od stężenia substratu – dla enzymu bez obecności związku X oraz dla enzymu w obecności związku X.

Wyniki doświadczenia przedstawiono na poniższym wykresie.

Wykres zależności szybkości zachodzenia reakcji od stężenia substratu [M]: krzywa „bez związku X” osiąga połowę V max (K M) przy niższym stężeniu substratu niż krzywa „ze związkiem X”; obie krzywe zbliżają się do tej samej wartości V max

Na podstawie: http://www.mikeblaber.org/oldwine/BCH4053/Lecture25/Lecture25.htm [dostęp 10.02.2013]

a)

Wybierz prawidłową interpretację wyników doświadczenia i jej uzasadnienie.

A. Związek X jest inhibitorem tego enzymu, ponieważ w jego obecności powinowactwo enzymu do substratu zwiększyło się.

B. Związek X jest inhibitorem tego enzymu, ponieważ w jego obecności powinowactwo enzymu do substratu zmniejszyło się.

C. Związek X jest aktywatorem tego enzymu, ponieważ w jego obecności powinowactwo enzymu do substratu zwiększyło się.

D. Związek X jest aktywatorem tego enzymu, ponieważ w jego obecności powinowactwo enzymu do substratu zmniejszyło się.

b)

Korzystając z informacji przedstawionych na wykresie, wyjaśnij, dlaczego wartość Vmax tej reakcji nie zmienia się w obecności związku X.

..............................

..............................

..............................

Sprawdź się Odpowiedz samodzielnie i sprawdź wynik2

a)

Wybierz prawidłową interpretację wyników doświadczenia i jej uzasadnienie.

Wybór odpowiedzi

b)

Korzystając z informacji przedstawionych na wykresie, wyjaśnij, dlaczego wartość Vmax tej reakcji nie zmienia się w obecności związku X.

Pokaż odpowiedź z arkuszaPorównaj swoją odpowiedź z kluczem

a)

Rozwiązanie

B. Związek X jest inhibitorem tego enzymu, ponieważ w jego obecności powinowactwo enzymu do substratu zmniejszyło się.

Schemat punktowania

1 p. – za prawidłową odpowiedź.

0 p. – za błędną odpowiedź lub brak odpowiedzi.

b)

Rozwiązanie

  • Wartość ta nie zmienia się, ponieważ związek X powoduje jedynie spowolnienie pracy enzymu (a nie jego trwałe zablokowanie) i przy odpowiednio wysokim stężeniu substratu reakcja osiągnie tę samą wartość Vmax.
  • Wartość Vmax nie zmienia się w obecności związku X, ponieważ im wyższe stężenie substratu tym działanie związku X jest słabsze.
  • Wartość Vmax nie zmienia się w obecności związku X, ponieważ jest to maksymalna prędkość reakcji enzymatycznej, a przy odpowiednio wysokim stężeniu substratu zawsze można ją osiągnąć.

Schemat punktowania

1 p. – za prawidłowe wyjaśnienie, dlaczego wartość nie zmienia się.

0 p. – za nieprawidłowe wyjaśnienie lub brak wyjaśnienia.

Wytłumacz mi to Potrzebujesz dodatkowego wyjaśnienia? 1

Zostanie wygenerowane zwięzłe wyjaśnienie zagadnień z pytania: mechanizmu i kontekstu biologicznego odpowiedzi, częstych błędów oraz powiązań z innymi tematami.

Jak oceniasz to zadanie?

Źródło: biologia-rozszerzony_2015_przykladowy-arkusz-cke_arkusz.pdf