Zadanie 3.1. (0–1)AI
Oprócz 20 aminokwasów biogennych, wchodzących w skład białek wszystkich organizmów, w przyrodzie występują także inne aminokwasy, np. L-kanawanina. Występuje ona wyłącznie u roślin bobowatych, m.in. w ich nasionach, gdzie pełni funkcję magazynu azotu – makroelementu niezbędnego do syntezy wielu związków podczas kiełkowania nasion. L-kanawanina zabezpiecza również nasiona przed zjadaniem ich przez roślinożerne owady. Toksyczne działanie L-kanawaniny na owady wynika z jej podobieństwa strukturalnego do argininy – aminokwasu naturalnie występującego w białkach.
Podczas syntezy białek w miejsca, gdzie powinna znaleźć się arginina, włączana bywa L-kanawanina, co zmienia liczbę i rodzaj oddziaływań między aminokwasami w łańcuchu polipeptydowym. Białka mające w swej strukturze L-kanawaninę wykazują niską aktywność biologiczną lub jej brak, co u owadów prowadzi m.in. do spowolnienia wzrostu larw, opóźnienia lub zakłócenia w przepoczwarczaniu. Większość owadów nasionożernych nie zjada nasion zawierających L-kanawaninę. Jednak larwy chrząszcza Caryedes brasiliensis, które żywią się wyłącznie nasionami tropikalnego pnącza z rodziny bobowatych (Dioclea megacarpa), mają zdolność do detoksykacji L-kanawaniny.
Na podstawie: P. Staszek, A. Antosik, U. Krasuska, A. Gniazdowska, L-kanawanina – niebiałkowy aminokwas toksyczny dla zwierząt i roślin, „Edukacja Biologiczna i Środowiskowa” 3(52), 2014.
Wyjaśnij, dlaczego włączanie L-kanawaniny w miejsce argininy w czasie syntezy białek enzymatycznych prowadzi do powstawania enzymów o obniżonej aktywności katalitycznej. EBIP-R0_100
Sprawdź się
Odpowiedz samodzielnie i sprawdź wynik
2
Pokaż odpowiedź z arkuszaPorównaj swoją odpowiedź z kluczem
Zasady oceniania
1 pkt – za prawidłowe wyjaśnienie, uwzględniające mechanizm, w jaki zmiana struktury przestrzennej białka wpływa na aktywność katalityczną enzymu, np. przez zmianę struktury centrum katalitycznego lub miejsca allosterycznego.
0 pkt – za odpowiedź niespełniającą wymagań za 1 pkt albo za brak odpowiedzi.
Przykładowe rozwiązania
• Po wbudowaniu kanawaniny w miejsce argininy, białko nie przyjmie właściwej konformacji. Wtedy centrum aktywne nie będzie miało właściwego kształtu i będzie wykazywało mniejsze powinowactwo do substratów.
• Ponieważ L-kanawanina oddziałuje z aminokwasami z otoczenia inaczej niż arginina, może to wpłynąć na inną budowę miejsca allosterycznego enzymu, co powoduje, że nie będzie ono miało odpowiedniego kształtu pozwalającego na przyłączenie aktywatora.
• L-kanawanina, zastępując argininę w białku, uniemożliwia enzymowi prawidłową zmianę swojego kształtu podczas przeprowadzania reakcji.
Uwaga:
Nie uznaje się odpowiedzi odnoszących się wyłącznie do struktury 1-rzędowej białka.
Wyjaśnienie AI Rozwiń, aby przeczytać wyjaśnienie
Wytłumacz mi to
Potrzebujesz dodatkowego wyjaśnienia?
1
Zostanie wygenerowane zwięzłe wyjaśnienie zagadnień z pytania: mechanizmu i kontekstu biologicznego odpowiedzi, częstych błędów oraz powiązań z innymi tematami.
Komentarz CKE 8%
Bardzo trudne dla zdających było zadanie 3.1. (poziom wykonania zadania 8 %), należące do wiązki składającej się z czterech poleceń, sprawdzające umiejętność wyjaśniania związków przyczynowo-skutkowych. Zdanie 3.1. należy do grupy zadań wymagających rozwiązania złożonego problemu, jednak odnosi się do tych treści podstawy programowej, które stanowią fundament rozumienia budowy chemicznej organizmów oraz procesów metabolicznych. Maturzysta na podstawie analizy i interpretacji tekstu dotyczącego L-kanawaniny – niebiałkowego aminokwasu – musiał wyjaśnić, dlaczego włączanie L-kanawaniny w miejsce argininy w czasie syntezy białek enzymatycznych prowadzi do powstawania enzymów o obniżonej aktywności katalitycznej.
Zatem przyczyna i skutek zjawiska były uwzględnione w poleceniu, a maturzyści mieli tylko przedstawić szczegółowy mechanizm prowadzący od przyczyny do skutku. Jego opis powinien wskazywać, że zmiana struktury przestrzennej białka wpływa na aktywność katalityczną enzymu, np.:
• przez zmianę struktury centrum katalitycznego – wtedy centrum aktywne nie przyjmuje właściwego kształtu i wykazuje mniejsze powinowactwo do substratów,
• poprzez zmianę miejsca allosterycznego enzymu – co spowoduje, że nie będzie ono przyjmowało odpowiedniego kształtu pozwalającego na przyłączenie aktywatora, przez co reakcja nie będzie przebiegała.
Tylko w nielicznych rozwiązaniach można było odnaleźć pełny, logiczny opis mechanizmu zjawiska. Przykładowa poprawna odpowiedź:
Włączenie L-kanawaniny w miejsce argininy w czasie syntezy białek enzymatycznych prowadzi do powstania enzymów o obniżonej aktywności, ponieważ w L-kanawaninie jest dodatkowy atom tlenu, prowadzi to do zmiany właściwości miejsca aktywnego białka
enzymatycznego, zmniejszając prawdopodobieństwo przyłączenia substratu reakcji, co skutkuje obniżeniem aktywności katalitycznej enzymu.
Najczęściej maturzyści udzielali odpowiedzi zawierających jedynie przepisane z tekstu źródłowego i polecenia informacje określające przyczynę i skutek, np.:
Zmiana aminokwasów zmienia rodzaj i liczbę oddziaływań między aminokwasami w łańcuchu polipeptydowym budującym enzym, co skutkuje jego dezaktywacją lub obniżeniem aktywności biologicznej.
W wielu rozwiązaniach zawarty był niepełny opis mechanizmu zjawiska, uwzględniający jedynie ogólne stwierdzenia dotyczącego zmian budowy enzymu, np.:
Włączenie L-kanawaniny w miejsce argininy powoduje, że syntezowane białka enzymatyczne mają zmienioną strukturę, co powoduje, że mają obniżoną aktywność katalityczną.
Część maturzystów błędnie zinterpretowała informacje przedstawione w materiale źródłowym i przedstawiała niepoprawny merytorycznie opis zjawiska, np.:
Włączenie L-kanawaniny w miejsce argininy w czasie syntezy białek enzymatycznych prowadzi do powstania enzymów o obniżonej aktywności katalitycznej, ponieważ L-kanawanina cechuje się niską aktywnością biologiczną, przez co obniża się aktywność całego białka enzymatycznego.